Introduction
La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme cruciale impliquée dans le métabolisme énergétique cellulaire. Elle catalyse la conversion réversible du lactate en pyruvate, une étape clé de la glycolyse et de la gluconéogenèse. Cette enzyme ubiquitaire est présente dans de nombreux tissus de l'organisme et son activité est souvent mesurée à des fins diagnostiques.
Structure et Isoenzymes de la LDH
La LDH est une enzyme tétramérique, c'est-à-dire qu'elle est composée de quatre sous-unités. Il existe deux types de sous-unités, appelées A (ou M pour muscle) et B (ou H pour cœur), qui peuvent s'assembler pour former cinq isoenzymes différents : LDH-1 (B4), LDH-2 (B3A), LDH-3 (B2A2), LDH-4 (BA3) et LDH-5 (A4).
Chaque isoenzyme présente une distribution tissulaire spécifique et des propriétés cinétiques légèrement différentes, reflétant les besoins métaboliques des différents organes. Par exemple, LDH-1 est prédominant dans le cœur et les globules rouges, tandis que LDH-5 est principalement présent dans le foie et les muscles squelettiques.
Mécanisme d'Action de la LDH
La LDH catalyse la réaction suivante :
L-lactate + NAD+ ⇌ pyruvate + NADH + H+
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Cette réaction implique le transfert d'un ion hydrure du lactate au nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+), un coenzyme essentiel dans les réactions d'oxydoréduction. La LDH est une L-lacticodéshydrogénase, ce qui signifie qu'elle est spécifique au L-lactate. Les L-lacticodéshydrogénases des microorganismes sont des enzymes flaviniques contenant généralement du fer non héminique et un cytochrome du type b. Les L-lacticodéshydrogénases cytoplasmiques des tissus animaux sont des enzymes qui transfèrent les atomes d'hydrogène sur le NAD, en position A.
Applications Cliniques du Dosage de la LDH
Le dosage de la LDH dans le sérum est un outil diagnostique largement utilisé pour détecter des lésions tissulaires. En effet, lorsque des cellules sont endommagées, la LDH qu'elles contiennent est libérée dans la circulation sanguine, entraînant une augmentation de son taux sérique.
Conditions Médicales Associées à une Élévation de la LDH
De nombreuses conditions médicales peuvent entraîner une élévation du taux de LDH, notamment :
- Infarctus du myocarde : L'isoenzyme LDH-1 est libérée en grande quantité après un infarctus.
- Hépatite : Les lésions hépatiques entraînent la libération de LDH-5.
- Lésions musculaires : Les traumatismes musculaires, la rhabdomyolyse et certaines dystrophies musculaires peuvent augmenter le taux de LDH.
- Hémolyse : La destruction des globules rouges libère la LDH qu'ils contiennent.
- Cancers : De nombreux cancers, en particulier les leucémies et les lymphomes, peuvent entraîner une élévation de la LDH.
- Pneumothorax: Sur une radiographie thoracique de face prise sur un sujet couché, opacité linéaire verticale de la base droite tendue entre la petite scissure en haut et le diaphragme en bas et répondant à la plèvre viscérale du lobe moyen.
- Allergies: Ensemble de troubles cliniques allergiques à type soit respiratoire (coryza et asthme bronchique), soit digestif (gastralgies, vomissements, diarrhées), soit cutané (eczéma, urticaire), soit général pouvant aller jusqu'au choc allergique aigu.
Interprétation des Résultats du Dosage de la LDH
Il est important de noter que l'élévation de la LDH n'est pas spécifique d'une pathologie particulière. Par conséquent, il est essentiel de prendre en compte le contexte clinique du patient, ainsi que les résultats d'autres examens complémentaires, pour interpréter correctement les résultats du dosage de la LDH.
L'isoenzymographie de la LDH, qui consiste à séparer et à quantifier les différents isoenzymes, peut fournir des informations plus spécifiques sur l'origine de la lésion tissulaire.
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Déficiences en LDH
Bien que rares, des déficiences génétiques en LDH ont été décrites. La déficience en lactate-déshydrogénase A et la déficience en lactate-déshydrogénase B. Les patients déficients en lactate-déshydrogénase A se plaignent de fatigue, de myalgies et de crampes musculaires à l’effort. Dans des formes sévères, des exercices musculaires prolongés peuvent conduire à une rhabdomyolyse responsable de libération de myoglobine. Son excrétion par les reins donne une couleur rouge brunâtre aux urines et entraîne une atteinte rénale. La sévérité de cette affection est très variable d’un individu à l’autre. Différentes variétés de mutations du gène LDHA sont responsables de cette déficience en lactate-déshydrogénase. Les individus porteurs d’une déficience en lactate-déshydrogénase B sont habituellement indemnes de toute symptomatologie et mènent une vie active normale. La découverte biologique est fortuite.
Le Complexe d'Hydroxyde Ferrique-Saccharose et la LDH
Le complexe d'hydroxyde ferrique-saccharose est une forme de fer administrée par voie intraveineuse pour traiter l'anémie ferriprive. Le poids moléculaire (PM) moyen du complexe est d’environ 43 kDa. Bien que le complexe d'hydroxyde ferrique-saccharose ne soit pas directement lié à la LDH, il est important de surveiller les effets indésirables potentiels de son administration, notamment les réactions d'hypersensibilité. Des réactions d’hypersensibilité ont été rapportées chez des patients qui avaient reçu plusieurs administrations de fer par voie parentérale y compris de complexe d’hydroxyde ferrique-saccharose, auparavant sans effet indésirable.
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